免疫球蛋白，也就是抗體，是由漿細胞產生的、具有免疫功能的蛋白質。其基本結構主要由四條多肽鏈組成，這四條鏈通過二硫鍵連接在一起，包括兩條相同的重鏈（Heavy chains, H）和兩條相同的輕鏈（Light chains, L）。每條重鏈大約有500-600個氨基酸殘基，而每條輕鏈則由約200個氨基酸殘基組成。
1. 重鏈：在免疫球蛋白中，重鏈分為不同的類型，如μ、δ、γ、α和ε等，分別對應IgM、IgD、IgG、IgA和IgE五種類型的抗體。每種類型的重鏈具有特定的結構域，包括可變區(qū)（VH）、恒定區(qū)1（CH1）、恒定區(qū)2（CH2）以及部分類型中還存在恒定區(qū)3（CH3）。其中，可變區(qū)負責識別和結合抗原。
2. 輕鏈：輕鏈通常有兩種類型，即κ型和λ型。每條輕鏈包含一個可變區(qū)（VL）和一個恒定區(qū)（CL），這兩個區(qū)域與重鏈的相應部分共同構成抗體的抗原結合部位。
3. 抗原結合位點：由一條重鏈上的VH區(qū)和一條輕鏈上的VL區(qū)組成，兩個這樣的組合形成完整的抗原識別結構。每個免疫球蛋白分子有兩個相同的抗原結合位點，能夠同時與同一抗原上的不同表位相結合。
4. 鉸鏈區(qū)：位于重鏈的CH1域和CH2域之間，具有高度靈活性，可以使得兩個抗原結合位點之間的角度發(fā)生變化，從而適應不同的抗原形狀。

以上就是免疫球蛋白的基本結構組成部分。了解這些基礎知識對于掌握抗體的功能及其在臨床診斷中的應用非常重要。