1.組成蛋白質(zhì)的元素主要有碳、氫、氧、氮和硫。各種蛋白質(zhì)中含氮量相近，平均為16％，因此測(cè)定生物樣品中的含氮量可得出蛋白質(zhì)的大致含量：每克樣品含氮的克數(shù)×6.25＝蛋白質(zhì)的克數(shù)／克樣品。

　　2.氨基酸是組成蛋白質(zhì)的基本單位。人體內(nèi)組成蛋白質(zhì)的氨基酸共有20種，均為L(zhǎng)-α氨基酸（其中脯氨酸為亞氨基酸，甘氨酸不含手性碳原子，無(wú)旋光性）。20種天然氨基酸按側(cè)鏈的理化性質(zhì)分為4類(lèi)：①非極性疏水性氨基酸，包括甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸七種。②極性中性氨基酸，包括色氨酸、絲氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、蘇氨酸等共8種氨基酸。③酸性氨基酸，包括天冬氨酸和谷氨酸。④堿性氨基酸，包括賴(lài)氨酸、精氨酸、組氨酸。

　　3.氨基酸屬于兩性電解質(zhì)，因而具有兩性解離的特點(diǎn)。在某一pH溶液中，氨基酸解離成正、負(fù)離子的趨勢(shì)相等，即成為兼性離子，氨基酸所帶的正電荷和負(fù)電荷相等，凈電荷為零，此溶液的pH值稱(chēng)為該氨基酸的等電點(diǎn)。色氨酸和酪氨酸在280nm波長(zhǎng)處有最大光吸收，而絕大多數(shù)蛋白質(zhì)都含有色氨酸和酪氨酸，因此紫外吸收法是分析溶液中蛋白質(zhì)含量的簡(jiǎn)便方法。

　　4.肽與肽鍵一個(gè)氨基酸的氨基與另一個(gè)氨基酸的羧基脫去1分子水，所形成的酰胺鍵稱(chēng)為肽鍵。氨基酸通過(guò)肽鍵相連而成肽鏈，少于10個(gè)氨基酸的肽鏈稱(chēng)為寡肽，大于10個(gè)氨基酸的肽鏈稱(chēng)為多肽。多肽鏈中肽鍵與α-碳原子形成一條主鏈骨架，氨基酸的側(cè)鏈在此骨架上向外伸出，按規(guī)定，醫(yī)學(xué)教育網(wǎng)|收集整理多肽鏈中氨基末端寫(xiě)在左側(cè)，羧基末端寫(xiě)在肽鏈的右側(cè)，以氨基末端的氨基酸為1號(hào)對(duì)多肽鏈進(jìn)行編號(hào)，從左向右順序排列。

　　5.體內(nèi)有許多生物活性肽例如谷胱甘肽（GSH）是由谷氨酸、半胱氨酸及甘氨酸組成的三肽，第一個(gè)肽鍵不是α-肽鍵而由谷氨酸γ-羧基與半胱氨酸的氨基組成，GSH的SH代表半胱氨酸殘基上的巰基，是該化合物的主要功能基團(tuán)。功能：①解毒功能：SH基團(tuán)的嗜核性，能與外源的嗜電子毒物如致癌劑和藥物等結(jié)合，從而避免這些毒物和DNA、RNA及蛋白質(zhì)結(jié)合，以保護(hù)機(jī)體免遭毒物損害。②GSH是細(xì)胞內(nèi)重要還原劑醫(yī)學(xué)教育|網(wǎng)收集整理，它保護(hù)蛋白質(zhì)分子中的SH基團(tuán)免遭氧化，使蛋白質(zhì)或酶處在活性狀態(tài)。③GSH上的氫，在谷胱甘肽過(guò)氧化物酶的催化下，能還原細(xì)胞內(nèi)產(chǎn)生的H2O2，使其變成H2O，同時(shí)GSH成為氧化型即GSSG，后者又在谷胱甘肽還原酶催化下，再生成GSH.因此，GSH是細(xì)胞內(nèi)十分重要的還原劑。