細胞自噬（autophagy）是廣泛存在于真核細胞內的一種溶酶體依賴性的降解途徑，在饑餓的條件下，它可以調節(jié)細胞內長壽命蛋白和細胞器的降解，降解產物再被細胞重新利用。因此自噬在細胞發(fā)育、細胞免疫、組織重塑及對環(huán)境適應等方面有著十分重要的作用。

　　細胞自噬在進化過程中是一個保守的胞內異化系統(tǒng)，可以大批量的降解蛋白，但是關于自噬系統(tǒng)中選擇蛋白的機制卻一直鮮為人知。北京生命科學研究所張宏研究小組以秀麗隱桿線蟲為模型，在秀麗隱性桿線蟲胚胎發(fā)生期，將未分化的體細胞中含有來自母體的P顆粒（P granule）的部分蛋白被自體吞噬作用清除掉。這些P顆粒降解的過程中，必須有sepa-1介導，而自體吞噬功能發(fā)生變異的個體，P顆粒會蓄積在一起，形成PGL顆粒團。SEPA-1樣的蛋白會聚集起來，并且會優(yōu)先協助自體吞噬作用發(fā)生。SEPA-1直接與P顆粒的組份PGL-3結合，還可與自體吞噬蛋白LGG-1/Atg8結合。SEPA-1聚合物始終與PGL-3及LGG-1 puncta結合在一起。最后得出結果，在自體吞噬過程中，SEPA-1在蛋白識別與蛋白降解過程中起橋分子（中間介導）作用。

　　研究結果表明，自體吞噬作用優(yōu)先降解蛋白聚合物，尤其是在動物體發(fā)育的過程中，選擇性自體吞噬傾向于選擇具有顯著生理學意義的蛋白聚合物。