酶反應動力學

酶反應動力學主要研究酶催化反應的過程與速率，以及各種影響酶催化速率的因素。醫(yī)學教育網(wǎng)|搜索整理

一、Km和Vmax的概念

在酶促反應中，底物濃度與反應速度為矩形雙曲線的關系。底物濃度很低時，反應速度隨底物濃度增加而上升，成直線比例，而當?shù)孜餄舛壤^續(xù)增加時，反應速度上升的趨勢逐漸緩和，—旦底物濃度達到相當高時，反應速度不再上升，達到極限最大值，稱最大反應速度（Vmax）。根據(jù)中間產(chǎn)物學說，推導出了一個方程式，從數(shù)學上顯示底物濃度和反應速度的關系，其中的Km值為一常數(shù)，表示酶蛋白分子與底物的親和力。Km值是酶的特征性常數(shù)之一，在一定程度上代表酶的催化效率。Km值在數(shù)值上等于酶促反應速度達到最大反應速度1/2時的底物濃度。一種酶能催化幾種底物時就有不同的Km值，其中Km值最小的底物一般認為是該酶的天然底物或最適底物。

二、最適pH和最適溫度

酶反應溶液的PH可影響酶分子特別是活性中心的必需基團的解離程度、底物和輔酶的解離程度以及酶與底物的結合，以致影響酶的反應速度。在其他條件恒定的情況下，能使酶促反應速度達最大值時的pH，稱為酶的最適pH.大部分體內(nèi)酶的最適pH在7.4左右。例外的是胃蛋白酶的最適PH是1.5—2.5，這就是胃酸缺乏會出現(xiàn)消化不良癥狀的原因之一。